曹天欽(1920—1995)，祖籍河北束鹿，出生于北平，生物化學(xué)家，中國科學(xué)院院士。他是中國現(xiàn)代蛋白質(zhì)研究的奠基人之一，肌球蛋白輕鏈的發(fā)現(xiàn)者。曹天欽于1938 年考入燕京大學(xué)化學(xué)系。1944 年畢業(yè)，1946 年前往英國留學(xué)。1948 年獲劍橋大學(xué)化學(xué)系學(xué)士學(xué)位。之后改攻生物學(xué)，主要從事肌球蛋白的物理化學(xué)研究。1951 年當(dāng)選劍橋大學(xué)岡維爾與凱斯學(xué)院院士。回國后先后在中國科學(xué)院生理生化研究所、中國科學(xué)院生物化學(xué)研究所工作。曾參與領(lǐng)導(dǎo)了人工合成牛胰島素的研究。
曹天欽
胰島素的全合成，已經(jīng)由我國科學(xué)工作者在世界上首先完成了，它的結(jié)晶形狀、激素活力和一些化學(xué)性質(zhì)都同天然胰島素?zé)o異。我國科學(xué)工作者在攀登科學(xué)高峰、趕超世界水平的努力中，在蛋白質(zhì)人工合成方面取得了領(lǐng)先地位。
蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)極其復(fù)雜，它們都是由為數(shù)幾十或成百上千的氨基酸首尾相連所形成的多肽長鏈構(gòu)成的。胰島素是一種簡單蛋白質(zhì)，自然情況下是人和動物胰臟中的胰島細(xì)胞分泌的一種激素，具有調(diào)節(jié)血糖代謝的生理功能，在醫(yī)學(xué)臨床上可用來治療糖尿病。胰島素分子是由17種51個氨基酸按一定順序結(jié)成的兩條肽鏈通過兩對二硫鍵聯(lián)接組成的。一條是21肽，叫A鏈，一條是30肽，叫B鏈。人工合成胰島素，要首先把氨基酸按一定的順序合成A鏈和B鏈，然后將兩條鏈通過二硫鍵以正確方式連結(jié)成胰島素。胰島素分子中有碳、氧、氮、氫、硫五種共777個原子，所以人工合成胰島素，也是迄今人類在實驗室里以化學(xué)方法合成的最大的、具有特定大小與特定化學(xué)結(jié)構(gòu)的天然有機化合物。
胰島素的人工合成揭開了新時期的重要一頁。通過胰島素人工合成的實踐，使人們對蛋白質(zhì)化學(xué)結(jié)構(gòu)與立體結(jié)構(gòu)之間的關(guān)系有了進(jìn)一步的了解，為蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的研究開辟了新的途徑。在科學(xué)工作者探索生命怎樣從無機自然界中發(fā)生、并在實驗室中進(jìn)行合成的實踐中，1828年從無機物中取得了第一種有機物——尿素，是第一個飛躍；現(xiàn)在人工合成了第一個蛋白質(zhì)，我認(rèn)為，可以看做是第二個飛躍。
回顧現(xiàn)代自然科學(xué)的歷史，人們對蛋白質(zhì)的認(rèn)識有著一個自少而多、由表及里的過程。蛋白質(zhì)的溶液，一般是粘粘的膠液。古典的化學(xué)方法對這類體系本來不易進(jìn)行定量的深入的研究。20世紀(jì)頭20年，是膠體化學(xué)促進(jìn)蛋白質(zhì)化學(xué)研究的時期。一些膠體化學(xué)的理論被應(yīng)用到蛋白質(zhì)體系上，對蛋白質(zhì)的溶解、沉淀、擴散、透析、膨脹、粘度、酸堿平衡等現(xiàn)象，予以初步的說明與概括。但在這一歷史時期，對于蛋白質(zhì)化學(xué)本質(zhì)的了解，還很模糊；有著萌芽的多肽學(xué)說，也有著形形色色為后來科學(xué)實踐所淘汰了的其他看法。
20世紀(jì)20年代，科學(xué)家發(fā)明了超離心機。利用在離心場中沉降速度的快慢，首先來測量這類膠體顆粒的大小，卻意外地發(fā)現(xiàn)膠體的蛋白質(zhì)，每一項都具有特定的分子量，一如簡單的有機化合物。其后，更多的物理化學(xué)新技術(shù)如滲透壓力、光散射等等，都被運用來研究蛋白質(zhì)的大小與形狀，進(jìn)一步證實了每種蛋白質(zhì)的分子都有其特定的大小與形狀。在此歷史階段中，還有一個重要的發(fā)現(xiàn)，即纖維狀蛋白質(zhì)，如毛發(fā)、肌肉、角、甲中的蛋白質(zhì)和血纖維蛋白，同球狀蛋白質(zhì)一樣，在化學(xué)結(jié)構(gòu)上都是由多肽鏈狀分子所構(gòu)成的。一些球狀蛋白質(zhì)如種子蛋白、乳酪蛋白、卵白蛋白等，在經(jīng)過適當(dāng)?shù)奶幚砗?，結(jié)構(gòu)都可以松散，轉(zhuǎn)變?yōu)槔w維狀。X- 光衍射技術(shù)對人類認(rèn)識上的這一深入，起了重要的作用，它揭示出各種不同蛋白質(zhì)之間的內(nèi)在聯(lián)系，進(jìn)一步確立了蛋白質(zhì)的多肽學(xué)說。
繼之而來的是一個探索蛋白質(zhì)內(nèi)部結(jié)構(gòu)的階段。經(jīng)歷了十年的苦功，利用了一系列的分離分析技術(shù)，胰島素的全部化學(xué)結(jié)構(gòu)首次獲得闡明。這是一個重要的進(jìn)展。這項結(jié)果揭示，在蛋白質(zhì)分子中，氨基酸按嚴(yán)格的順序一一結(jié)合( 所謂一級結(jié)構(gòu))。X-光衍射研究，更揭示在一些纖維狀蛋白質(zhì)中，多肽長鏈以螺旋狀盤曲( 即所謂二級結(jié)構(gòu))。在球狀蛋白( 如血紅蛋白、肌紅蛋白) 中，此螺旋又局部保留、局部盤折，形成特殊的立體結(jié)構(gòu)( 即所謂三級結(jié)構(gòu))。許多簡單的蛋白質(zhì)都只有一條肽鏈，但也有一些蛋白質(zhì)，是由兩條或兩條以上的相同或互異的肽鏈構(gòu)成的，鏈與鏈間由硫硫相連接的二硫鍵接連。胰島素便是一例。但多鏈的蛋白質(zhì)有時僅藉一些很弱的鍵如氫鍵、疏水鍵或藉靜電吸引而使各鍵相連接。這后一類的蛋白質(zhì)?？梢颦h(huán)境條件的改變而分離成不具生物活力的單獨的肽鏈，即所謂亞基。這些亞基在構(gòu)成蛋白質(zhì)分子時，按一定方式互相結(jié)合，形成蛋白質(zhì)分子的四級結(jié)構(gòu)。X-光衍射研究便使人們確切地獲知血紅蛋白中四個亞基在空間排列中的相互關(guān)系。
近年來的科學(xué)實踐，證實而且豐富了上述的各級結(jié)構(gòu)的概念?，F(xiàn)在除了胰島素外，一級結(jié)構(gòu)已全部闡明的還有其他約10種蛋白質(zhì)；除了肌紅蛋白和血紅蛋白外，二三級結(jié)構(gòu)粗知輪廓的也有其他不到10種蛋白質(zhì)。電子顯微鏡的觀察可以直接看到在病毒巨大分子的蛋白質(zhì)外殼中，成百上千的亞基按一定幾何形式結(jié)合成多面體或長棒的細(xì)節(jié)，為四級結(jié)構(gòu)提供了豐富的例證。對于各級、特別是二三級結(jié)構(gòu)的概念，人們雖然還有著這樣或那樣不同的見解，但X-光衍射分析卻說明，在肌紅蛋白和血紅蛋白等分子中，二級的螺旋結(jié)構(gòu)像在一些纖維狀蛋白分子中一樣，是客觀存在。肌紅蛋白的X-光衍射分析已達(dá)1.4 ?，即原子水平，為人們提供了最直接的、確切的知識。在肌紅蛋白分子中，三級結(jié)構(gòu)的每一細(xì)節(jié)，如肽鏈哪里有螺旋、哪里有彎曲，哪些氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)與哪些另外的氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)相互作用，也都“歷歷在目”。在溶液中，由于水分子的作用，蛋白質(zhì)分子的立體結(jié)構(gòu)可能不如在晶體中那樣規(guī)則，但近年來出現(xiàn)的一些新技術(shù)，如重氨交換、旋光色散、熒光光譜、遠(yuǎn)紫外吸收光譜、紫外二色性等，提供不少證據(jù)：蛋白質(zhì)分子在溶液中也保有很大程度的甚至接近全部的二、三級或四級結(jié)構(gòu)。用最保守的提法，目前大家已一致認(rèn)為：每種蛋白質(zhì)都有其特殊的立體結(jié)構(gòu)。生物化學(xué)的研究實踐證明，這種結(jié)構(gòu)與其生物活力之間有著不可分割的關(guān)系。破壞了此結(jié)構(gòu)，生物活力也即隨之而喪失。
任何有機化合物都有其一定的化學(xué)結(jié)構(gòu)和一定的立體結(jié)構(gòu)，但蛋白質(zhì)的立體結(jié)構(gòu)有其非常特殊之點，除了核酸而外，還沒有其他有機化合物能與之比擬。蛋白質(zhì)立體結(jié)構(gòu)的特點是：
(1) 具有上述的以一級結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)的二、三級甚至四級結(jié)構(gòu)。
(2) 構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸雖然只有20 多種，但基于氨基酸總數(shù)不同、各種氨基酸比例不同和排列順序不同，它所可能形成的一級結(jié)構(gòu)數(shù)目是幾乎無限的。正如20幾個拼音字母不同的排列組合可以記錄表達(dá)幾乎無限的知識一樣。
(3) 一般簡單有機化合物分子能具有的化學(xué)組成相同而空間結(jié)構(gòu)不同的異構(gòu)物是有限的。鏈狀長分子具有眾多單鍵，由于圍繞單鍵自由回轉(zhuǎn)的可能，分子可以呈現(xiàn)的不同空間構(gòu)型是為數(shù)很大的。對橡膠來說，這即是它具有彈性的分子基礎(chǔ)。一個松散的多肽也是如此，它沒有一定的、專一的立體結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的特點，即它的分子在具有天文數(shù)字可能性的構(gòu)型中，通過眾多弱鍵的協(xié)同作用，在一定條件下，只呈現(xiàn)一種特定的構(gòu)型。
(4) 一般有機化合物中，碳原子與碳原子之間或碳原子與其他原子之間，主要是靠一種很結(jié)實的化學(xué)鍵即共價鍵接連起來的。分子之中，間或有個別較弱的鍵，如氫鍵等，但對維系立體構(gòu)型并不起主要的作用。因此有人把有機化學(xué)看成是碳的共價鍵化合物的化學(xué)。在蛋白質(zhì)分子中，肽鍵主鏈和氨基酸側(cè)鍵都是通過共價鍵構(gòu)成的，也即是一級結(jié)構(gòu)的形成主要靠共價鍵。但在形成立體結(jié)構(gòu)也就是二、三、四級結(jié)構(gòu)時，則全靠眾多的弱鍵即所謂次級鍵起作用。次級鍵中有氫鍵、疏水鍵等等，一般鍵能只有1~6 千卡，而有機化合物的共價鍵則鍵能一般在60 千卡以上甚至一百幾十千卡。在蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)中，主鏈上不同部位的基團(tuán)之間構(gòu)成氫鍵，因而形成螺旋的二級結(jié)構(gòu)，眾多不同的側(cè)鏈之間又通過形形色色的氫鍵、疏水鍵、鹽鍵等形成三級結(jié)構(gòu)。四級結(jié)構(gòu)也是靠側(cè)鍵之間的弱鍵所維系的。在蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)中，次級鍵的數(shù)目與比例非常大，除核酸外，是其他類有機化合物( 包括多肽) 所沒有的。許多弱鍵的協(xié)同作用，使得蛋白質(zhì)的立體構(gòu)型具有相對的穩(wěn)定性，但局部的弱鍵可因體內(nèi)環(huán)境的改變而有所拆、合、交換，卻又使蛋白質(zhì)的立體結(jié)構(gòu)具有相對的靈活性。有些蛋白質(zhì)如肌肉收縮蛋白、參與新陳代謝的許多酶蛋白等，可以在不同的條件下，通過一種特定構(gòu)型轉(zhuǎn)變成另一種特定的構(gòu)型，而完成不同的功能或同一功能的不同方面。
(5) 在有些蛋白質(zhì)分子中，除去肽鏈而外，還有以特定比例與方式結(jié)合的金屬離子或維生素、脂肪、糖或核酸分子等其他組分，這更加豐富了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)變化與功能的多樣性。
生命現(xiàn)象選擇蛋白質(zhì)和核酸這兩類物質(zhì)做為基本的物質(zhì)，來完成奧妙無窮的、錯綜復(fù)雜的功能；而其他有機化合物，包括多肽在內(nèi)，盡管非常重要，但卻不起主導(dǎo)的作用，其關(guān)鍵可能即在此。
所以，從今日蛋白質(zhì)化學(xué)的成就來理解，氨基酸接連成多肽、在肽鍵由短而長、肽的結(jié)構(gòu)自簡而繁終至出現(xiàn)蛋白質(zhì)的過程，是一個量變到質(zhì)變的過程。在蛋白質(zhì)化學(xué)發(fā)展的不同歷史時期中，人們基于認(rèn)識的局限性，曾經(jīng)用能否為某些試劑所沉淀、能否透過半透膜、分子量是在1萬以上還是在1萬以下等非本質(zhì)的尺度來區(qū)分多肽與蛋白質(zhì)。近年的科學(xué)實踐、特別是各級結(jié)構(gòu)的闡明，使得人們有可能更深入一層地探索事物內(nèi)在的聯(lián)系與區(qū)分。從本質(zhì)上看問題，雖然胰島素分子不算很大，其化學(xué)單位的分子量是5733，但卻包含比一般多肽遠(yuǎn)較豐富的“信息”，“麻雀雖小，五臟俱全”，它是一個典型的蛋白質(zhì)。由于胰島素所具有的一些特點——分子量較小、容易結(jié)晶、容易純化等——它是在所有簡單蛋白質(zhì)中被人研究得最多的一個，為整個蛋白質(zhì)化學(xué)積累了豐富的經(jīng)驗。難怪許多科學(xué)工作者把胰島素看成是一個理想的蛋白質(zhì)研究對象。
作為一個典型的蛋白質(zhì)，胰島素是由我國第一次合成的，我國的科學(xué)工作者為祖國爭得了一個世界冠軍。
在胰島素人工合成的過程中，人們關(guān)心的一個問題是，即使合成了胰島素A、B 兩條肽鏈，但把它們通過二硫鍵連接時，能否按正確的方式使之結(jié)合呢？國外文獻(xiàn)中討論胰島素A、B 鏈的連接時，涉及到順接、反接、多接等眾多的可能性，對正確連接的百分比是很悲觀的。毛主席教導(dǎo)我們：“辯證唯物論的認(rèn)識論把實踐提到第一的地位，認(rèn)為人的認(rèn)識一點也不能離開實踐”，“一切真知都從直接經(jīng)驗發(fā)源的?！蔽覀儼凑彰飨闹甘?，采取了唯一的科學(xué)態(tài)度，即尊重實踐。根據(jù)把天然胰島素A、B鍵拆開再使之重合的試驗，證明它們按正確的方式連接的機遇至少不低于50%。在一般蛋白質(zhì)分子中，二硫鍵起一個連接肽鏈、維系特定空間結(jié)構(gòu)的重要作用；二硫鍵拆開，蛋白質(zhì)即喪失其特有的生物活力。國外也有一些試驗證明，像核糖核酸酶、溶菌酶的蛋白質(zhì)分子，在還原拆開二硫鍵因而失活之后，可用重氧化而使之正確連接，重新恢復(fù)部分或大部分活力。我們的工作與他們是同時并進(jìn)的，是最早獲得的肯定結(jié)果之一；而我們的結(jié)果遠(yuǎn)勝于他們，因為胰島素是一個兩鏈的體系，重合的困難與意義遠(yuǎn)較國外單鍵的體系為大。就蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)而言，人工合成胰島素是第一次用合成的方法證明了在二硫鍵連接時，連接方式是有高度選擇性的，肽鍵的氨基酸排列順序基本上決定了此種最合適的連接方式。
這個成就還有其更深一層的意義。因為從現(xiàn)代蛋白質(zhì)化學(xué)的知識來理解，合成的胰島素具有與天然相同的結(jié)晶、活力、免疫特征以及一系列化學(xué)的性質(zhì)，意味著在立體結(jié)構(gòu)上也是相同的；換句話說，只要合成了一個具有正確的氨基酸排列順序的肽鏈，則在適當(dāng)?shù)臈l件下，不但在連接二硫鍵時依照天然的方式連接起來的趨勢是很強的，而且肽鏈也是按著天然方式取向折疊的；也就是說，在為數(shù)極多的可能的構(gòu)型之中，肽鏈卻自然而然地趨向于與天然胰島素相同的特殊構(gòu)型。
最初醞釀合成胰島素的工作時，曾安排一部分力量探索控制肽鏈構(gòu)型的問題，但當(dāng)時和至今蛋白質(zhì)化學(xué)所能掌握的方法是極其有限的。如果合成了排列順序正確的肽鏈而無其特殊的立體構(gòu)型，則只能算合成了一個變性的蛋白質(zhì)、一個在結(jié)構(gòu)上屬于多肽范疇的物質(zhì)。但實踐證明，這個控制構(gòu)型的難題，卻比較容易地解決了。毛主席教導(dǎo)我們：“事物發(fā)展的根本原因，不是在事物的外部而是在事物的內(nèi)部，在于事物內(nèi)部的矛盾性。任何事物內(nèi)部都有這種矛盾性，因此引起了事物的運動和發(fā)展。事物內(nèi)部的這種矛盾性是事物發(fā)展的根本原因，一事物和他事物的互相聯(lián)系和互相影響則是事物發(fā)展的第二位原因。”看來蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)具有形成高級結(jié)構(gòu)的內(nèi)因，但具體能否形成正確的高級結(jié)構(gòu)，則要靠外因的作用，即尋找到合適的試驗條件。在胰島素人工合成的工作中，通過大量實踐找到了這種合適的條件，因而形成了正確的立體結(jié)構(gòu)，獲得了與天然胰島素一樣的產(chǎn)物。目前，生物化學(xué)的研究，已闡明了蛋白質(zhì)在生物體內(nèi)如何通過復(fù)雜的核酸體系把氨基酸按一定順序結(jié)合成蛋白質(zhì)長鏈的若干主要環(huán)節(jié)，但對于二三級結(jié)構(gòu)的形成，則需借助于“自行裝配”的設(shè)想，即在生物體內(nèi)的條件下，此肽鏈的主鏈和側(cè)鏈基團(tuán)間能自行逐個形成相應(yīng)的弱鍵，這些弱鍵的協(xié)同作用便決定了分子的立體構(gòu)型，因此，生物體系并不需要一些幫助形成高級結(jié)構(gòu)的核酸樣板或酶系。胰島素的人工合成，從實踐證明了“蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)決定于其一級結(jié)構(gòu)”和“自行裝配”這些概念具有豐盛的生命力。這不但為將來人工合成更多更大的蛋白質(zhì)開辟了無限的遠(yuǎn)景，也給予蛋白質(zhì)生物合成機制的闡明以有力的促進(jìn)；它還使我們看到，物質(zhì)運動的高級形式與簡單低級形式之間的內(nèi)在聯(lián)系與質(zhì)的差異。
經(jīng)歷從生物學(xué)屬性、膠化性質(zhì)、物化特征和結(jié)構(gòu)細(xì)節(jié)等不同深度的認(rèn)識蛋白質(zhì)的階段，目前，蛋白質(zhì)研究的前線，已進(jìn)入一個從生物屬性考察結(jié)構(gòu)與功能統(tǒng)一的階段。這是一個螺旋的上升，是一個新的綜合。當(dāng)前要解決的中心問題是結(jié)構(gòu)和功能之間的關(guān)系問題，也即是為什么一個蛋白質(zhì)具有這樣結(jié)構(gòu)便有這樣的功能，而那樣的結(jié)構(gòu)便有那樣的功能；也即是為什么酶能夠催化，肌肉能收縮，毒素有毒，抗體是抗體？甚至為什么同一個酶在這種條件下催化這種生化反應(yīng)，而在另一種條件下卻催化其逆反應(yīng)或另種反應(yīng)，從而在分子水平上調(diào)節(jié)新陳代謝的途徑。分子生物學(xué)的研究已開始接觸這些生命活動的機理。這里面自然也包含著一個問題，即為什么上述的和一些其他的功能都需要具有二、三級甚至四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子，而只有激素橫跨多肽與蛋白質(zhì)兩個領(lǐng)域；也即是為什么對有些類的代謝調(diào)節(jié)控制只需要短的或長的多肽分子，如催產(chǎn)素、促黑激素、促腎上腺皮質(zhì)激素等，即可以了，而對另些類的代謝調(diào)節(jié)控制卻需要具有更高級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子，如胰島素、促乳激素、生長激素等。
人工合成胰島素，為研究蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能找到了一條新的研究途徑。以往用合成和置換個別氨基酸組成的辦法，只能對簡單的多肽激素或抗菌素進(jìn)行結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的研究，并探索合成更高效少害的這類藥物。對于蛋白質(zhì)，則以往僅局限于對側(cè)鏈基團(tuán)稍加改變以觀測其對生物活力的影響。人工合成了胰島素，則蛋白質(zhì)的禁區(qū)也打開了?？梢栽O(shè)想，通過置換或增減蛋白質(zhì)分子中的一些氨基酸，能夠?qū)Y(jié)構(gòu)功能關(guān)系有更深一層的了解。誠然，合成一個蛋白質(zhì)不是件易事，目前我們所做的還是一條費力的途徑。但認(rèn)識與經(jīng)驗是不斷在飛速進(jìn)展的。在技術(shù)革命、技術(shù)革新的基礎(chǔ)上，合成的方法是可以大大簡化的。可以預(yù)期，人工合成對于蛋白質(zhì)活力中心所必需的結(jié)構(gòu)和作用機制等問題的闡明，一定會有其特殊的貢獻(xiàn)；也可以預(yù)期，人工合成在酶的模擬研究中，會起極其重要的作用。
地球上生命的起源，是一個自然科學(xué)與哲學(xué)中重大的問題。從無機自然界出現(xiàn)生命，是一個億萬年物質(zhì)運動發(fā)展的結(jié)果。在這個漫長的演化途中，蛋白質(zhì)與核酸的出現(xiàn)，占有一關(guān)鍵的位置。我們可以用下圖示意：
可以設(shè)想，在其他星球上如果有生命，其最基本的物質(zhì)系統(tǒng)，如不是蛋白質(zhì)與核酸，也必會是按類似的結(jié)構(gòu)原則組成的“信息”高度集中的化合物。病毒的出現(xiàn)可以看做是演化途中的一條歧路，也可看成生命物質(zhì)由于核酸“犯錯誤”而退化所成。無論怎樣了解，所有的病毒，其主要組成都是蛋白質(zhì)與核酸，最簡單的病毒只有一種蛋白質(zhì)外殼和一種核酸內(nèi)含物。病毒雖然能夠增殖，但自己不能進(jìn)行新陳代謝，要依靠寄主的新陳代謝體系才能生存。
在19世紀(jì)初葉，所有當(dāng)時的有機化合物都是生物的組成成分或生命活動過程中所產(chǎn)生的物質(zhì)，再不然就是生物體死后所變化衍生出的物質(zhì)。1828年味勒把腈酸銨溶液加熱獲得了尿素，第一次從無機物獲得一個有機化合物。百余年來，化學(xué)家在實驗室中合成了無數(shù)的有機化合物，其中有與生命現(xiàn)象有關(guān)的或生命過程中所產(chǎn)生的許多重要物質(zhì)，如糖、性激素、膽堿、萜、靛藍(lán)、維生素、青霉素、葉綠素、核苷酸、多肽激素等等，也有一些本非天然產(chǎn)物卻對生物體有作用的藥物。這些成就，科學(xué)界都給予了應(yīng)有的評價。但直到我們合成了胰島素以前，在生命現(xiàn)象中起主導(dǎo)作用的蛋白質(zhì)，卻只能是生物體活動的產(chǎn)物。現(xiàn)在人工合成了第一個蛋白質(zhì)，從人類認(rèn)識自然的前景來看，是一個重要的突破。
盡管尿素是一個簡單的“蹩腳”的有機化合物，是生命活動所排泄出的廢物，但人工合成尿素的成就，在人類正確地認(rèn)識生命現(xiàn)象的本質(zhì)、從無機物中制造生命的歷史上，卻被看作是一個飛躍。因為它突破了無機世界與有機世界的界限。在蛋白質(zhì)中，胰島素也是最小的一個。胰島素的功能是參與新陳代謝的調(diào)節(jié)控制，在有些人看來，不如一些其他的蛋白質(zhì)如酶那樣更引人注目。同時，有一些其他激素功能由很小的多肽分子即可完成，不像生物催化、新陳代謝、收縮、抗體、毒素等功能，都需要較大較復(fù)雜的蛋白質(zhì)、而非多肽小分子所可完成的。盡管如此，胰島素是一個蛋白質(zhì)，人工合成了胰島素，便突破了一般有機化合物與生物高分子之間的界限。所以人工合成胰島素的成就，在人類認(rèn)識并合成生命的歷史上，可說是第二個飛躍。
（本文原發(fā)表于《自然辯證法研究通迅》1966 年第1 期，后作者對文章作了若干修改。）